Jeudi 28 février 2013.- Une enquête menée par le Conseil supérieur de la recherche scientifique (CSIC) a réussi à concevoir une version mutante de cette enzyme qui maintient sa capacité oxydo-réductrice dans les conditions environnementales difficiles de la circulation sanguine.
La lacasa est une enzyme connue pour sa grande capacité à oxyder un large éventail de substrats dans la nature, pour cela, elle utilise l'oxygène de l'air et libère de l'eau comme seul sous-produit. Une nouvelle version mutante de cette enzyme maintient sa capacité de réduction oxydante dans les conditions environnementales difficiles de la circulation sanguine.
"L'objectif de ce mutant est d'agir comme un élément d'une batterie qui génère le courant nécessaire au fonctionnement de dispositifs nanoscopiques implantables dans les vaisseaux sanguins", explique le chercheur de l'Institut de catalyse et pétrochimie du CSIC et responsable du travail, Miguel Mayor.
La capacité oxydante-réductrice des formes originales de laccase est pratiquement inhibée par le pH sanguin et la composition élevée en sel. Selon les recherches publiées aujourd'hui dans la revue Chemistry & Biology, l'activité sanguine de la laccase mutante est 42 000 fois supérieure à celle de la même enzyme dans son état d'origine.
Comme l'explique le CSIC dans un communiqué de presse, le processus pour donner naissance au mutant a été basé sur une évolution dirigée. Cette méthodologie recrée les processus d'évolution naturelle adaptés aux environnements souhaités. Le chercheur du CSIC avoue qu '"il a fallu une exploration massive des bibliothèques de mutants et l'analyse de plus de 10 000 clones pour concevoir le mutant approprié: la laccase ChU-B".
Les deux versions de l'enzyme et la méthodologie pour le développer ont donné lieu à des brevets CSIC.
De la même manière que dans la nature, la laccase accepte des électrons de différents substrats, lorsqu'elle est immobilisée dans la cathode d'une nanopila, elle prend les électrons de l'anode, où une autre enzyme oxyde la glycémie. De cette façon, un courant électrique continu est produit qui permet la génération de l'énergie nécessaire au fonctionnement de l'ensemble de l'appareil.
L'objectif de cette source d'énergie est de nourrir des puces implantables qui informent l'hôpital sans fil et en temps réel de la concentration des différents métabolites du sang d'un patient, tels que le glucose, l'oxygène et l'insuline, rapporte le CSIC dans un libérer
Pour cela, ils disposent d'un transducteur portant une antenne qui envoie les informations aux bases de données hospitalières et d'un biocapteur chargé de mesurer le paramètre souhaité. Le maire indique que "selon le paramètre à mesurer, le biocapteur aura besoin d'une enzyme ou d'une autre". Dans le cas de l'oxygène, par exemple, la laccase mutante peut également servir d'enzyme de mesure, car c'est la source qu'elle utilise pour capturer les électrons. Cependant, une enzyme glucose oxydase sera nécessaire pour mesurer le glucose.
Pour le chercheur du CSIC, "ce travail représente une avancée remarquable pour l'application des lacases dans la conception de nanobiodispositifs à des fins biomédicales". Le maire explique: "Le mutant capable d'agir dans le sang pourrait être rejoint à l'avenir par d'autres capables de fonctionner en larmes et d'autres fluides physiologiques humains."
La recherche, fruit d'une collaboration avec des chercheurs de huit universités et centres de recherche internationaux et deux entreprises privées; Il fait partie du projet 3D-nanobiodevices du VIIème programme-cadre de l'Union européenne.
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La lacasa est une enzyme connue pour sa grande capacité à oxyder un large éventail de substrats dans la nature, pour cela, elle utilise l'oxygène de l'air et libère de l'eau comme seul sous-produit. Une nouvelle version mutante de cette enzyme maintient sa capacité de réduction oxydante dans les conditions environnementales difficiles de la circulation sanguine.
"L'objectif de ce mutant est d'agir comme un élément d'une batterie qui génère le courant nécessaire au fonctionnement de dispositifs nanoscopiques implantables dans les vaisseaux sanguins", explique le chercheur de l'Institut de catalyse et pétrochimie du CSIC et responsable du travail, Miguel Mayor.
La capacité oxydante-réductrice des formes originales de laccase est pratiquement inhibée par le pH sanguin et la composition élevée en sel. Selon les recherches publiées aujourd'hui dans la revue Chemistry & Biology, l'activité sanguine de la laccase mutante est 42 000 fois supérieure à celle de la même enzyme dans son état d'origine.
Comme l'explique le CSIC dans un communiqué de presse, le processus pour donner naissance au mutant a été basé sur une évolution dirigée. Cette méthodologie recrée les processus d'évolution naturelle adaptés aux environnements souhaités. Le chercheur du CSIC avoue qu '"il a fallu une exploration massive des bibliothèques de mutants et l'analyse de plus de 10 000 clones pour concevoir le mutant approprié: la laccase ChU-B".
Les deux versions de l'enzyme et la méthodologie pour le développer ont donné lieu à des brevets CSIC.
La «nanopuce prodigieuse»
De la même manière que dans la nature, la laccase accepte des électrons de différents substrats, lorsqu'elle est immobilisée dans la cathode d'une nanopila, elle prend les électrons de l'anode, où une autre enzyme oxyde la glycémie. De cette façon, un courant électrique continu est produit qui permet la génération de l'énergie nécessaire au fonctionnement de l'ensemble de l'appareil.
L'objectif de cette source d'énergie est de nourrir des puces implantables qui informent l'hôpital sans fil et en temps réel de la concentration des différents métabolites du sang d'un patient, tels que le glucose, l'oxygène et l'insuline, rapporte le CSIC dans un libérer
Pour cela, ils disposent d'un transducteur portant une antenne qui envoie les informations aux bases de données hospitalières et d'un biocapteur chargé de mesurer le paramètre souhaité. Le maire indique que "selon le paramètre à mesurer, le biocapteur aura besoin d'une enzyme ou d'une autre". Dans le cas de l'oxygène, par exemple, la laccase mutante peut également servir d'enzyme de mesure, car c'est la source qu'elle utilise pour capturer les électrons. Cependant, une enzyme glucose oxydase sera nécessaire pour mesurer le glucose.
Pour le chercheur du CSIC, "ce travail représente une avancée remarquable pour l'application des lacases dans la conception de nanobiodispositifs à des fins biomédicales". Le maire explique: "Le mutant capable d'agir dans le sang pourrait être rejoint à l'avenir par d'autres capables de fonctionner en larmes et d'autres fluides physiologiques humains."
La recherche, fruit d'une collaboration avec des chercheurs de huit universités et centres de recherche internationaux et deux entreprises privées; Il fait partie du projet 3D-nanobiodevices du VIIème programme-cadre de l'Union européenne.
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